Un grupo de investigación de la Universidad de Sevilla en colaboración con la empresa Biomedal ha confirmado que una bacteria disminuye el contenido de gluten tóxico en cereales. En concreto, neutraliza la mayor parte de las proteínas responsables de la respuesta inmunológica de la enfermedad celíaca, una enfermedad crónica frecuente en la población. Estos resultados obtenidos en el laboratorio, suponen un paso más en la reducción de gluten en productos de trigo o cebada.

De izquierda a derecha: Ángela Ruiz, Dra. Carolina Sousa, Dra. Isabel Comino, Verónica Segura y Dra. Mª de Lourdes Moreno, autoras del artículo.

La comunidad científica continúa buscando alternativas a un problema que afecta en España, según la Sociedad Española de Gastroenterología, Hepatología y Nutrición Pediátrica a un niño de cada 71 y a un adulto de cada 357. En el artículo ‘A new microbial gluten-degrading prolyl endopeptidase: Potential application in celiac disease to reduce gluten immunogenic peptides’ publicado en la revista PlosOne, los investigadores dan un nuevo paso al haber aislado y caracterizado por primera vez una enzima llamada prolil-endopeptidasa (PEP) a partir de la bacteria Chryseobacterium taeanense sp. 2RA3.

Esta enzima ha sido capaz de reducir en algunos cereales y productos derivados, como la cerveza, el contenido de los llamados péptidos inmunogénicos de gluten (GIP) que son fragmentos de proteínas resistentes a la digestión gastrointestinal y que desencadenan las reacciones inmunológicas en pacientes celíacos. Para ello, han expresado esta enzima en la bacteria Escherichia coli. “Concretamente, consideramos que la enzima PEP 2RA3 debe combinarse con otras enzimas específicas para alcanzar la eliminación completa de GIP en la materia prima o durante el procesamiento de alimentos, ya que no puede quedar nada en el producto final para ser adecuado y seguro para celíacos”, afirma a la Fundación Descubre la investigadora de la Universidad de Sevilla Mª de Lourdes Moreno, autora del artículo.

Comparación de la actividad de glutenasa de la cepa 2RA3 con un degradador de gluten de referencia.

Aunque ya es frecuente encontrar en el etiquetado de los productos la cantidad de gluten que contienen, es difícil determinar la totalidad ingerida por los celíacos en su dieta diaria, ya que muchos de los alimentos aptos no llegan a estar libres por completo de esta sustancia. “Por ello, consideramos la necesidad del uso de enzimas como aditivos o auxiliares tecnológicos en la industria alimentaria, bien para eliminar de la materia prima las proteínas tóxicas que provocan la reacción inmunológica del gluten o como terapias orales no dietéticas para pacientes celíacos, que eviten los efectos de un consumo mínimo”, añade la investigadora.

En busca del neutralizador perfecto

El estudio ha unificado trabajos de microbiología, biotecnología y genética. Por un lado, la localización de cepas bacterianas con actividad glutenasa abre nuevas posibilidades en la investigación sobre la degradación y neutralización del gluten a partir de organismos vivos.

Además, el estudio ha incluido tecnología creada en otros laboratorios andaluces. Concretamente, la bacteria fue encapsulada en microesferas de hidrogel mediante un método llamado Flow Focusing que logra microencapsular cualquier tipo de sustancia a un nivel micrométrico. Posteriormente, se añadió la gliadina, uno de los componentes más tóxicos del gluten, y se observó cómo se redujo por completo durante un período de 48 horas después de la incubación.

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